Citoscheletro (Cytoskeleton)

Il citoscheletro è una rete intricata e dinamica di filamenti proteici interconnessi situati all'interno del citoplasma di tutte le forme di vita cellulare, che comprende batteri e archaea. All'interno delle cellule eucariotiche, questa rete si estende dall'involucro nucleare alla membrana plasmatica, mostrando somiglianze compositive tra diversi organismi. La sua architettura fondamentale comprende tre costituenti primari: microfilamenti, filamenti intermedi e microtubuli, ciascuno dei quali possiede la capacità di un rapido assemblaggio e/o disassemblaggio in risposta alle richieste cellulari.

Il citoscheletro soddisfa una moltitudine di funzioni cellulari essenziali. I suoi ruoli principali includono conferire morfologia cellulare, fornire resilienza meccanica contro la deformazione e, attraverso le interazioni con il tessuto connettivo extracellulare e le cellule vicine, contribuire alla stabilizzazione dei tessuti. Inoltre, il citoscheletro facilita la contrazione cellulare, portando alla deformazione cellulare e ambientale, che consente la migrazione cellulare. Inoltre, partecipa a numerose cascate di segnalazione cellulare, all'internalizzazione di sostanze extracellulari (endocitosi), alla segregazione cromosomica durante la mitosi, alla fase di citochinesi della divisione cellulare, all'organizzazione spaziale dei componenti intracellulari e al trasporto intracellulare (ad esempio, movimento di vescicole e organelli). Può anche servire come modello strutturale per la sintesi della parete cellulare. Inoltre, è determinante nella formazione di appendici e strutture cellulari specializzate, inclusi flagelli, ciglia, lamellipodi e podosomi. L'architettura, la funzionalità e le proprietà dinamiche del citoscheletro mostrano una notevole variabilità dipendente dall'organismo e dal tipo cellulare specifico. Anche all'interno di una singola cellula, la configurazione del citoscheletro può essere modulata dalle interazioni con altre proteine ​​e dallo stato precedente della rete.

La contrazione muscolare rappresenta una manifestazione macroscopica prominente dell'attività citoscheletrica. Questo processo è orchestrato dall'azione coordinata di insiemi cellulari altamente specializzati. I microfilamenti, un componente primario del citoscheletro, sono cruciali per chiarire il meccanismo della contrazione muscolare. Questi microfilamenti sono costituiti principalmente da actina, riconosciuta come la proteina cellulare più prevalente. Durante la contrazione muscolare, all'interno delle singole cellule muscolari, i motori molecolari della miosina generano collettivamente forza sui filamenti paralleli di actina. L'inizio della contrazione muscolare è innescato da impulsi nervosi, che successivamente inducono il rilascio di elevate concentrazioni di calcio dal reticolo sarcoplasmatico. Livelli elevati di calcio citosolico facilitano l’inizio della contrazione muscolare, mediata dalle proteine ​​regolatrici tropomiosina e troponina. La tropomiosina funziona per impedire l'interazione tra actina e miosina, mentre la troponina rileva l'aumento di calcio e di conseguenza allevia questo effetto inibitorio. Questo evento molecolare provoca la contrazione della cellula muscolare e, attraverso l'attivazione sincrona di numerose cellule muscolari, l'intero muscolo si contrae.

Contesto storico

Nel 1903, Nikolai K. Koltsov ipotizzò che la morfologia cellulare fosse dettata da una rete di tubuli, da lui designati come citoscheletro. Rudolph Peters, nel 1929, avanzò il concetto di un mosaico proteico dinamico che orchestra la biochimica citoplasmatica, mentre il termine (cytosquelette, in francese) fu inizialmente coniato dall'embriologo francese Paul Wintrebert nel 1931.

Al momento della sua concettualizzazione iniziale, il citoscheletro era ampiamente percepito come una matrice inerte, simile a un gel, principalmente responsabile dell'ancoraggio degli organelli cellulari. Successivamente furono intrapresi estesi sforzi di ricerca per chiarire le precise funzioni del citoscheletro e dei suoi elementi costitutivi.

Inizialmente, si presumeva che il citoscheletro fosse una caratteristica esclusiva delle cellule eucariotiche; tuttavia, la sua presenza nei procarioti è stata stabilita nel 1992. Questa rivelazione è seguita all'identificazione di proteine batteriche che mostrano omologia con tubulina e actina, che costituiscono i componenti principali del citoscheletro eucariotico.

Il citoscheletro eucariotico

Le cellule eucariotiche possiedono tre tipi principali di filamenti citoscheletrici: microfilamenti, microtubuli e filamenti intermedi. All'interno dei neuroni, i filamenti intermedi sono specificamente chiamati neurofilamenti. Ciascun tipo di filamento si forma attraverso la polimerizzazione di una subunità proteica distinta, che presenta caratteristiche strutturali e distribuzione intracellulare uniche. I microfilamenti, composti da polimeri proteici di actina, misurano 7 nm di diametro. I microtubuli, formati dalla tubulina, hanno un diametro di 25 nm. I filamenti intermedi, la cui composizione proteica varia a seconda del tipo di cellula, hanno tipicamente un diametro compreso tra 8 e 12 nm. Il citoscheletro conferisce integrità strutturale e forma alla cellula e, escludendo le macromolecole da regioni specifiche del citosol, contribuisce all'affollamento macromolecolare all'interno di questo compartimento. Inoltre, gli elementi citoscheletrici interagiscono in estese e intime interazioni con le membrane cellulari.

La ricerca su vari disturbi neurodegenerativi, tra cui il morbo di Parkinson, il morbo di Alzheimer, la malattia di Huntington e la sclerosi laterale amiotrofica (SLA), indica che il citoscheletro è implicato nella loro patogenesi. La malattia di Parkinson è caratterizzata dalla degradazione neuronale, che porta a sintomi quali tremori, rigidità e altre manifestazioni non motorie. Gli studi hanno rivelato che l'assemblaggio compromesso dei microtubuli e la stabilità all'interno del citoscheletro contribuiscono alla progressiva degradazione dei neuroni in questa condizione. Nella malattia di Alzheimer, le proteine ​​tau, che normalmente stabilizzano i microtubuli, mostrano disfunzioni durante la progressione della malattia, con conseguente patologia citoscheletrica. Anche un eccesso di glutammina all'interno della proteina Huntington (huntingtina), coinvolta nel collegamento delle vescicole al citoscheletro, viene proposto come fattore che contribuisce allo sviluppo della malattia di Huntington. La sclerosi laterale amiotrofica, caratterizzata da una perdita di movimento dovuta alla degradazione dei motoneuroni, comporta analogamente difetti all'interno del citoscheletro.

Stuart Hameroff e Roger Penrose hanno proposto un'ipotesi che suggerisce che le vibrazioni dei microtubuli all'interno dei neuroni svolgono un ruolo nell'emergere della coscienza.

Le proteine accessorie, comprese le proteine motorie, sono cruciali per regolare e collegare i filamenti citoscheletrici ad altri componenti cellulari e tra loro, consentendo così l'assemblaggio controllato di questi filamenti in posizioni cellulari specifiche.

È stata identificata una serie di farmaci citoscheletrici di piccole molecole che interagiscono con actina e microtubuli. Questi composti si sono rivelati preziosi come strumenti per lo studio del citoscheletro e molti possiedono applicazioni cliniche significative.

Microfilamenti

I microfilamenti, noti anche come filamenti di actina, sono polimeri lineari delle proteine G-actina. Generano forza quando la loro estremità in crescita (più) esercita una pressione contro una barriera cellulare, come la membrana cellulare. Inoltre, i microfilamenti fungono da tracce per il movimento delle molecole di miosina, che si attaccano e “camminano” lungo di essi. La componente proteica principale dei microfilamenti è l'actina. I monomeri di G-actina polimerizzano per formare il microfilamento (filamento di actina), con queste subunità che si assemblano poi in due catene intrecciate note come catene di F-actina. Il movimento della miosina lungo i filamenti di F-actina genera forze contrattili all'interno delle fibre di actomiosina, un processo osservato sia nei muscoli che nella maggior parte dei tipi di cellule non muscolari. Le strutture dell'actina sono regolate dalla famiglia Rho di piccole proteine che legano il GTP, inclusa la stessa Rho per i filamenti contrattili di acto-miosina (chiamati "fibre di stress"), Rac per i lamellipodi e Cdc42 per i filopodi.

Le funzioni includono:

• Contrazione muscolare
• Movimento cellulare
• Trasporto/traffico intracellulare
• Mantenimento della forma della cellula eucariotica
• Citocinesi
• Streaming citoplasmatico

Filamenti intermedi

I filamenti intermedi sono componenti integrali del citoscheletro in molte cellule eucariotiche. Questi filamenti, con un diametro medio di 10 nanometri, mostrano una maggiore stabilità grazie al loro forte legame rispetto ai microfilamenti e rappresentano diversi costituenti del citoscheletro. Simili ai filamenti di actina, contribuiscono al mantenimento della forma cellulare resistendo alle forze di trazione (al contrario, i microtubuli resistono principalmente alla compressione ma possono anche sopportare la tensione durante la mitosi e il posizionamento del centrosoma). I filamenti intermedi strutturano l'architettura tridimensionale interna della cellula ancorando gli organelli e formando elementi strutturali della lamina nucleare. Sono anche coinvolti in alcune giunzioni cellula-cellula e cellula-matrice. La lamina nucleare è presente in tutte le specie e tessuti animali. Tuttavia, alcuni organismi, come la mosca della frutta, mancano di filamenti intermedi citoplasmatici. Dove presenti, i filamenti intermedi citoplasmatici dimostrano un'espressione tessuto-specifica. Ad esempio, i filamenti intermedi di cheratina nelle cellule epiteliali conferiscono protezione contro vari stress meccanici incontrati dalla pelle. Inoltre, salvaguardano gli organi dagli stress metabolici, ossidativi e chimici. Il rinforzo delle cellule epiteliali da parte di questi filamenti può mitigare la probabilità di apoptosi indotta dallo stress o di morte cellulare programmata.

I filamenti intermedi sono riconosciuti principalmente per il loro ruolo di sistema di supporto strutturale, o "impalcatura", sia per la cellula che per il suo nucleo, contribuendo anche a varie funzioni cellulari. Insieme a specifiche proteine ​​e desmosomi, i filamenti intermedi stabiliscono connessioni cellula-cellula e ancorano giunzioni cellula-matrice, che sono cruciali per la comunicazione intercellulare e altri processi cellulari vitali. Tali connessioni facilitano la comunicazione tra più cellule tramite i desmosomi, consentendo alle strutture dei tessuti di adattarsi in risposta ai segnali ambientali. Le mutazioni all'interno delle proteine dei filamenti intermedi sono implicate in gravi condizioni mediche, tra cui l'invecchiamento precoce, la compromissione degli organi dovuta a mutazioni del desmin, la malattia di Alexander e la distrofia muscolare.

I filamenti intermedi presentano diversi tipi, inclusi quelli:

• Composto da vimentine. I filamenti intermedi di vimentina si trovano tipicamente nelle cellule mesenchimali.
• Composto da cheratina. La cheratina è generalmente espressa nelle cellule epiteliali.
• Neurofilamenti, caratteristici delle cellule neurali.
• Composto da lamine, che forniscono supporto strutturale all'involucro nucleare.
• Composto da desmina, che svolge un ruolo cruciale nell'integrità strutturale e meccanica delle cellule muscolari.

Microtubuli

I microtubuli sono strutture cilindriche cave di circa 23 nm di diametro esterno, con un lume di circa 15 nm, tipicamente formati da 13 protofilamenti, che sono essi stessi polimeri di alfa e beta tubulina. Queste strutture mostrano un comportamento altamente dinamico, subendo polimerizzazione attraverso il legame GTP. La loro organizzazione è spesso orchestrata dal centrosoma.

I microtubuli si assemblano in centrioli, caratterizzati da nove serie di triplette disposte a forma di stella, e in ciglia e flagelli, che presentano nove doppietti che circondano due microtubuli centrali in una configurazione a forma di ruota. Quest'ultima disposizione è ampiamente conosciuta come struttura "9+2", dove le proteine ​​dineina collegano doppietti adiacenti. Dato che sia i flagelli che le ciglia sono componenti strutturali integrali della cellula, mantenuti dai microtubuli, sono classificati come elementi del citoscheletro. Le ciglia sono classificate in due tipi: mobili e non mobili. Le ciglia sono generalmente più corte e più abbondanti dei flagelli. Le ciglia mobili mostrano un movimento ondulatorio o battente ritmico, mentre le ciglia non mobili funzionano nel ricevere informazioni sensoriali per la cellula, elaborando segnali da altre cellule o fluidi circostanti. Inoltre, i microtubuli regolano il movimento pulsante sia delle ciglia che dei flagelli. I bracci di dineina fissati ai microtubuli fungono da motori molecolari. Il movimento delle ciglia e dei flagelli è il risultato dello scorrimento dei microtubuli uno accanto all'altro, dipendente dall'ATP. Le loro funzioni essenziali comprendono:

• Trasporto intracellulare, dove, in associazione con dineine e chinesine, facilitano il movimento di organelli come mitocondri e vescicole.
• Formazione dell'assonema nelle ciglia e nei flagelli.
• Assemblaggio del fuso mitotico.
• Contributo alla sintesi della parete cellulare nelle piante.

Al di là di questi ruoli consolidati, Stuart Hameroff e Roger Penrose hanno teorizzato che i microtubuli potrebbero svolgere un ruolo nella coscienza.

Confronto

Septins

Le septine costituiscono una classe di proteine altamente conservate che legano la guanosina trifosfato (GTP) presenti negli organismi eucariotici. Queste proteine ​​interagiscono per formare diversi complessi proteici, che sono in grado di assemblarsi in strutture filamentose e ad anello. Di conseguenza, le septine sono riconosciute come componenti integrali del citoscheletro. Le funzioni cellulari delle septine comprendono la fornitura di punti di attacco localizzati per altre proteine ​​e la limitazione della diffusione intercellulare di molecole specifiche tra i compartimenti cellulari. All'interno delle cellule di lievito, le septine costruiscono un'impalcatura che offre supporto strutturale durante la divisione cellulare e facilita la compartimentazione cellulare. La ricerca emergente sulle cellule umane indica che le septine formano strutture simili a gabbie attorno ai batteri patogeni, immobilizzando così questi microbi dannosi e inibendo la loro invasione di ulteriori cellule.

Spectrina

La pectrina è una proteina citoscheletrica situata sulla superficie intracellulare della membrana plasmatica in numerose cellule eucariotiche, in particolare cellule animali; tuttavia, è assente nelle cellule vegetali e nel lievito. Questa proteina si organizza in disposizioni pentagonali o esagonali, creando una struttura di impalcatura cruciale per il mantenimento dell'integrità della membrana plasmatica e dell'architettura complessiva del citoscheletro.

Citoscheletro di lievito

Nel lievito in erba, un organismo modello essenziale, l'actina si manifesta come placche corticali, cavi di actina, un anello citocinetico e una struttura a cappuccio. Le placche corticali rappresentano aggregati di actina distinti situati sulla membrana, che svolgono un ruolo critico nell'endocitosi, in particolare nel riciclo della glucano sintasi, indispensabile per la sintesi della parete cellulare. I cavi di actina, composti da filamenti di actina raggruppati, partecipano al trasporto diretto delle vescicole verso il cappuccio (una regione contenente varie proteine ​​essenziali per polarizzare la crescita cellulare) e al posizionamento preciso dei mitocondri. L'anello citocinetico si assembla e si restringe nel sito di divisione cellulare.

Citoscheletro procariotico

Prima della ricerca condotta da Jones et al. nel 2001, la parete cellulare batterica era ampiamente considerata il determinante principale di varie morfologie batteriche, come le forme a bastoncino e a spirale. Successive indagini hanno rivelato che numerosi batteri deformi possedevano mutazioni associate allo sviluppo dell'involucro cellulare. Inizialmente il citoscheletro veniva attribuito esclusivamente alle cellule eucariotiche; tuttavia, da allora sono state identificate nei procarioti proteine ​​omologhe a tutti i principali componenti del citoscheletro eucariotico. Harold Erickson osservò che prima del 1992 si pensava che i componenti del citoscheletro fossero esclusivi degli eucarioti. Tuttavia, la ricerca dei primi anni ’90 ha indicato che i batteri e gli archaea possiedono omologhi di actina e tubulina, che fungono da base evolutiva per i microtubuli e i microfilamenti eucariotici. Nonostante la divergenza evolutiva sia sufficientemente significativa da oscurare le relazioni attraverso il solo confronto delle sequenze proteiche, le sorprendenti somiglianze nelle loro strutture tridimensionali e i loro ruoli analoghi nel preservare la forma e la polarità delle cellule offrono prove convincenti della vera omologia tra citoscheletri eucariotici e procariotici. Indipendentemente, tre distinti laboratori hanno accertato che FtsZ, una proteina precedentemente riconosciuta per il suo ruolo chiave nella citocinesi batterica, conteneva la caratteristica "sequenza firma tubulina" trovata in tutte le tubuline α, β e γ. Tuttavia, alcune strutture all'interno del citoscheletro batterico potrebbero ancora attendere l'identificazione.

FtsZ

FtsZ rappresenta la proteina inaugurale identificata come componente del citoscheletro procariotico. Simile alla tubulina, FtsZ polimerizza in filamenti quando è presente guanosina trifosfato (GTP); tuttavia, questi filamenti non si uniscono nei tubuli. Durante la divisione cellulare, FtsZ è la proteina iniziale a localizzarsi nel sito di divisione, dove è indispensabile per reclutare altre proteine coinvolte nella sintesi della parete cellulare nascente tra le cellule figlie che si separano.

MreB e ParM

Le proteine procariotiche simili all'actina, esemplificate da MreB, svolgono un ruolo nel preservare la morfologia cellulare. Tutte le specie batteriche non sferiche possiedono geni che codificano per proteine ​​simili all'actina, che successivamente formano una rete elicoidale sotto la membrana cellulare, dirigendo le proteine ​​responsabili della biosintesi della parete cellulare.

Alcuni plasmidi codificano un sistema distinto che incorpora la proteina simile all'actina ParM. I filamenti ParM dimostrano instabilità dinamica e si ipotizza facilitino la segregazione del DNA plasmidico nelle cellule figlie nascenti attraverso un meccanismo analogo alla funzione dei microtubuli durante la mitosi eucariotica.

Crescentin

Il batterio Caulobacter crescentus possiede una proteina distinta, la crescentina, che è strutturalmente analoga ai filamenti intermedi presenti nelle cellule eucariotiche. La crescentina contribuisce al mantenimento di morfologie cellulari specifiche, comprese le forme elicoidali e vibrioidi nei batteri, sebbene il meccanismo preciso alla base di questa funzione resti da chiarire. Inoltre, la curvatura cellulare può essere attribuita allo spostamento dei filamenti della mezzaluna in seguito all'interruzione della sintesi del peptidoglicano.

Il citoscheletro e la meccanica cellulare

Il citoscheletro è una rete altamente anisotropa e dinamica che subisce un continuo rimodellamento in risposta ai cambiamenti del microambiente cellulare. Questa rete esercita un'influenza sulla meccanica e sulla dinamica cellulare attraverso la polimerizzazione e depolimerizzazione differenziale dei suoi filamenti costituenti, prevalentemente actina e miosina, con il contributo anche di microtubuli e filamenti intermedi. Questo processo genera forze cruciali per trasmettere informazioni sul microambiente cellulare. Nello specifico, è stato dimostrato che le forze meccaniche, tra cui tensione, rigidità e taglio, influiscono sul destino, sulla differenziazione, sulla migrazione e sulla motilità cellulare. Attraverso un processo chiamato "meccanotrasduzione", le cellule adattano il loro citoscheletro per percepire e reagire a questi stimoli meccanici.

La meccanotrasduzione dipende in modo critico dalle adesioni focali, che collegano fondamentalmente il citoscheletro intracellulare con la matrice extracellulare (ECM). Attraverso le adesioni focali, la cellula è in grado di convertire le forze meccaniche extracellulari in segnali intracellulari, poiché le proteine ​​all'interno delle aderenze focali subiscono alterazioni conformazionali, avviando così cascate di segnalazione a valle. È stato dimostrato che proteine ​​specifiche, tra cui la chinasi di adesione focale (FAK) e Src, trasducono segnali meccanici in risposta a processi cellulari come la proliferazione e la differenziazione e sono considerate sensori cruciali all'interno della via di meccanotrasduzione. Di conseguenza, la meccanotrasduzione spinge il citoscheletro a modificare la sua composizione e/o orientamento, accogliendo così lo stimolo meccanico e facilitando un'appropriata risposta cellulare.

Il citoscheletro modifica la meccanica cellulare in risposta alle forze percepite. Ad esempio, una tensione elevata all’interno della membrana plasmatica aumenta la probabilità di apertura dei canali ionici, aumentando così la conduttanza ionica e promuovendo significativamente l’afflusso o l’efflusso di ioni cellulari. Inoltre, le caratteristiche meccaniche intrinseche delle cellule determinano la distanza di propagazione direzionale di una forza attraverso la cellula e il suo conseguente impatto sulla dinamica cellulare. Ad esempio, una proteina di membrana priva di un forte accoppiamento con il citoscheletro non susciterà un effetto sostanziale sulla rete di actina corticale quando sottoposta a una forza direzionale specifica. Al contrario, le proteine ​​di membrana che presentano un'associazione più stretta con il citoscheletro provocheranno una risposta più pronunciata. Pertanto, la natura anisotropa del citoscheletro svolge un ruolo fondamentale nel dirigere con precisione le risposte cellulari ai segnali sia intracellulari che extracellulari.

Ordine a lungo raggio

I percorsi precisi e i meccanismi sottostanti attraverso i quali il citoscheletro percepisce e reagisce alle forze meccaniche rimangono oggetto di ricerca in corso. Tuttavia, l’ordine a lungo raggio stabilito dal citoscheletro è riconosciuto come un fattore che contribuisce alla meccanotrasduzione. Le cellule, che tipicamente vanno da 10 a 50 μm di diametro, sono ordini di grandezza più grandi delle molecole citoplasmatiche cruciali per il coordinamento delle attività cellulari. Data questa sostanziale disparità di dimensioni tra cellule e biomolecole essenziali, una comunicazione efficace tra regioni citoplasmatiche disparate diventa difficile senza una rete organizzativa. Inoltre, mentre le biomolecole devono polimerizzare a lunghezze commisurate alle dimensioni cellulari, i polimeri risultanti possono spesso essere altamente disorganizzati, impedendo un’efficiente trasmissione del segnale attraverso il citoplasma. Di conseguenza, il citoscheletro è indispensabile per organizzare questi polimeri e facilitare la loro comunicazione efficace in tutta la cellula.

Caratteristiche comuni e differenze tra procarioti ed eucarioti

Fondamentalmente, il citoscheletro di tutti gli organismi è costituito da proteine capaci di formare matrici longitudinali, o fibre. Queste proteine che formano filamenti sono classificate in quattro classi distinte: proteine simili alla tubulina, proteine simili all'actina, ATPasi citoscheletriche Walker A (proteine WACA) e filamenti intermedi.

Le proteine simili alla tubulina comprendono la tubulina negli eucarioti, insieme a FtsZ, TubZ e RepX nei procarioti. Allo stesso modo, le proteine ​​simili all'actina includono l'actina negli eucarioti e MreB, FtsA nei procarioti. MinD serve come esempio illustrativo delle proteine ​​WACA, osservate prevalentemente negli organismi procarioti. I filamenti intermedi, identificati quasi esclusivamente negli animali (eucarioti), comprendono lamine, cheratine, vimentina, neurofilamenti e desmina.

Mentre le proteine ​​simili alla tubulina mostrano una certa omologia di sequenze di aminoacidi, la loro notevole somiglianza nella piega proteica e nel sito di legame del GTP è particolarmente degna di nota. Un'osservazione comparabile si applica alle proteine ​​simili all'actina, che dimostrano significative somiglianze strutturali e di dominio di legame dell'ATP.

Le proteine ​​citoscheletriche sono tipicamente associate a processi cellulari fondamentali come il mantenimento della forma cellulare, la segregazione del DNA e la divisione cellulare sia negli organismi procariotici che eucariotici. Tuttavia, le proteine ​​specifiche responsabili di questi compiti variano considerevolmente tra i domini. Ad esempio, la segregazione del DNA in tutti gli eucarioti è facilitata dalla tubulina, mentre i procarioti possono utilizzare proteine ​​WACA, proteine ​​simili all'actina o proteine ​​simili alla tubulina per questa funzione. La divisione cellulare negli eucarioti è mediata dall'actina, mentre nei procarioti è comunemente orchestrata da proteine simili alla tubulina (che spesso formano un anello FtsZ) e, in alcuni casi (ad esempio, Thermoproteota), da ESCRT-III, che negli eucarioti svolge un ruolo nella fase terminale della divisione.

Streaming citoplasmatico

Lo streaming citoplasmatico, chiamato anche ciclosi, descrive il movimento intracellulare attivo del contenuto cellulare lungo gli elementi citoscheletrici. Sebbene osservato prevalentemente nelle cellule vegetali, questo processo è impiegato da tutti i tipi di cellule per il trasporto intracellulare di prodotti di scarto, nutrienti e organelli. Date le dimensioni generalmente maggiori delle cellule vegetali e algali rispetto a molti altri tipi di cellule, il flusso citoplasmatico è particolarmente cruciale per questi organismi. L'aumento del volume cellulare richiede uno streaming citoplasmatico per distribuire efficacemente gli organelli in tutta la cellula. Gli organelli vengono spinti lungo i microfilamenti all'interno del citoscheletro da motori di miosina, che si legano ed esercitano forza lungo i fasci di filamenti di actina.

Matrice nucleare – Una rete fibrillare situata sulla membrana nucleare.

• Matrice nucleare – Rete fibrillare che giace sulla membrana nucleare
• Corteccia cellulare – Uno strato distinto situato sulla superficie interna di una membrana cellulare.

Riferimenti

• Notizie mensili e blog sul citoscheletro
• Citoscheletro, motilità cellulare e motori - La biblioteca virtuale di biochimica, biologia molecolare e biologia cellulare
• Animazione dell'adesione dei leucociti (animazione con alcune immagini dell'assemblaggio e della dinamica dell'actina e dei microtubuli.)
• Articolo di revisione ad accesso aperto sulla complessità emergente del citoscheletro (apparso in Advances in Physics, 2013)